Senza spostarmi dalle considerazioni tanto ovvie per qualcuno e fuori da
ogni polemica o pretesa di "insegnamento", credo sia necessario chiarire con
le giuste parole alcuni concetti che si stanno sviluppando in questa
discussione al fine di renderla proficua.
Partiamo dalla definizione di proteina. Essa è si una combinazione
sequenziale di vari amminoacidi ma è soprattutto una "forma", in altre
parole, è una struttura tridimensionale. Per una proteina vi sono ben
quattro livelli di struttura:
Primaria che deriva dalla sequenza combinatoria degli amminoacidi
costitutivi;
Secondaria che deriva dalle varie interazioni tra i diversi amminoacidi
della catena che ne determinano l'avvolgimento o il ripiegamento nelle due
possibili varianti; l'alfa elica e il foglietto beta.
Terziaria quando le strutture di tipo secondario si ripiegano ulteriormente
Quaternaria quando una proteina e formata da più catene polipeptidiche
tenute insieme da legami chimici di diversa natura (esempi di proteine
aventi struttura quaternaria sono l'emoglobina e numerosi enzimi - guarda
caso)
Le combinazioni pressoché infinite con cui si possono legare e allineare gli
amminoacidi nonchè la forma tridimensionale della proteina che ne deriva
spiegano la grande diversità di compiti svolti da queste importanti
molecole.
Con questi elementi possiamo cimentarci in una migliore comprensione del
ruolo e delle funzioni degli enzimi che, come già in altre parti detto, sono
anch'essi delle proteine; proteine globulari che hanno la capacità di
combinarsi con altre sostante, dette generalmente substrati, al fine di
rendere possibile reazioni chimiche altrimenti impossibili.
Una proprietà molto importante definisce la specificità di azione degli
enzimi e cioè che il legame tra substrato ed enzima può formarsi unicamente
sulla base della complementarietà esistente tra la struttura dell'enzima e
quella del substrato stesso. Il legame tra i due avviene esclusivamente in
una particolare regione della struttura tridimensionale dell'enzima,
conformata in modo da adattarsi alla struttura tridimensionale del
substrato.
Questa corrispondenza tra le due strutture delle molecole è talmente precisa
che il legame tra l'enzima e il substrato viene paragonato al legame
esistente tra una chiave e la serratura corrispondente.
In base a ciò il riconoscimento tra il substrato e l'enzima nasce da un
interazione strutturale tra le due molecole e porta alla formazione del
cosiddetto complesso enzima-substrato sul cui sito catalitico si realizza
un'avvicinamento dei centri reattivi dei reagenti che possono reagire tra
loro; infine, il complesso enzima-substrato si scinde ripristinando l'enzima
che come ogni altro catalizzatore non viene consumato nel corso della
reazione.
Le descrizioni dei meccanismi potrebbero essere ovviamente, anche più
profondi e complessi.
Una domanda potrebbe nascere spontanea. Ma tutto questo che cosa ha a che
fare con la birra, o volendo essere più specifici, tutto questo che centra
con proteasi, amilasi, rese in saccarificazione, distruzioni indifferenziate
di proteine (leggi amilasi) ad opera di affamati enzimi,
.........statistica........
Eccome che ha a che fare!
Le proteasi che lavorano nel rest proteico, per fatti legati alla loro
struttura, agiscono solo su proteine quali le albumine, glutine e
polipeptidi vari provenieti da proteine già degradate dalla maltazione e non
su altro, plastiche o amilasi comprese.
Quindi le proteasi del rest 48-52 non possono attaccare le amilasi o il
restante universo proteico, solo per una loro semplice e "ovvia"
incompatibilità strutturale con il resto del mondo proteico. L'esperienza
citata da Leonardo docet come docettano tutte le altre esperienze di chi non
si vede diminuire la resa in saccarificazione ma solo la qualità e la
persistenza della schiuma se aumenta la durata del rest proteico. Ci sarebbe
ancora da dire su quei quattro gradi che fanno la differenza tra 48 e 52
ma.......
ringrazio per la pazienza avuta e mi scuso per la lunghezza
Luigi